胃蛋白酶存在于胃中的蛋白水解酶，其活性部位含有兩個天冬氨酸殘基，其中一個處于解離狀態(tài)，另一個則不解離。zui適pH為2～3。主要作用于P1和P1′部位由疏水氨基酸特別是芳香族氨基酸殘基形成的肽鍵。
胃蛋白酶（英文名稱：Pepsin）是一種消化性蛋白酶，由胃部中的胃粘膜主細胞（gastricchiefcell）所分泌，功能是將食物中的蛋白質(zhì)分解為小的肽片段。胃蛋白酶的前體被稱為胃蛋白酶原。胃腺主細胞分泌的蛋白酶。初分泌時為無活性的胃蛋白酶原，在胃酸或已激活的胃蛋白酶的作用下轉(zhuǎn)變?yōu)榫呋钚缘奈傅鞍酌?。在適宜環(huán)境下（pH約為2）可將蛋白質(zhì)分解為和胨，很少產(chǎn)生小分子肽或氨基酸。自豬、牛、羊等胃粘膜提取的胃蛋白酶用作助消化藥。常與稀鹽酸同時用于幼畜消化不良性腹瀉和慢性萎縮性胃炎。
胃蛋白酶的基本特征如下：
胃蛋白酶在對蛋白或多肽進行剪切時，具有一定的氨基酸序列特異性。例如，它傾向于剪切氨基端或羧基端為芳香族氨基酸（如苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸）或亮氨酸的肽鍵；而如果往某一肽鍵氨基端數(shù)第三個氨基酸為堿性氨基酸（如賴氨酸、精氨酸和組氨酸）或者該肽鍵的氨基端為精氨酸時，則不能有效地對此肽鍵進行剪切。 這種剪切特異性在pH值為1.3時表現(xiàn)得更為明顯：只傾向于剪切氨基端 為苯丙氨酸或亮氨酸的肽鍵。指由胃腺主細胞分泌的一種分子量為35000的消化酶。該酶是以無活性的胃蛋白酶原（Pepsinogen）分泌，在鹽酸的作用下激活為胃蛋白酶。可分解蛋白質(zhì)中苯丙氨酸或酪氨酸與其他氨基酸形成的肽鍵，產(chǎn)物為蛋白胨及少量的多肽和氨基酸。該酶的zui適pH為2左右。胃蛋白酶在酸性環(huán)境中具有較高活性，其zui適pH值約為3。在中性或堿性pH值的溶液中，胃蛋白酶會發(fā)生解鏈而喪失活性。胃蛋白酶的活性能夠被pepstatin所抑制。
胃蛋白酶的活化過程：
胃蛋白酶先是表達為酶原，即胃蛋白酶原。胃蛋白酶原是胃蛋白酶的無活性的前體，其一級結(jié)構(gòu)比胃蛋白酶多出了44個氨基酸。在胃中，胃粘膜主細胞釋放出胃蛋白酶原。這一酶原在遇到胃酸（由胃壁細胞所釋放）中的鹽酸后被激活。當(dāng)胃對食物進行消化時，在被稱為胃泌素的一種激素和迷走神經(jīng)作用下，啟動胃蛋白酶原和鹽酸從胃壁中釋放。 在鹽酸所創(chuàng)造的酸性環(huán)境中，胃蛋白酶原發(fā)生去折疊，使得其可以以 自催化方式對自身進行剪切，從而生成具有活性的胃蛋白酶。隨后，生成的胃蛋白酶繼續(xù)對胃蛋白酶原進行剪切，將44個氨基酸殘基切去，產(chǎn)生更多的胃蛋白酶。這種在沒有食物消化時保持酶原形式的機制，避免了過量的胃蛋白酶對胃壁自身進行消化，是一種保護機制。
